為什么肽鍵平面是剛性平面 什么是肽鍵和肽平面

舉例說明蛋白質(zhì)結(jié)構(gòu)功能關(guān)系，肽鍵的介紹，請問肽鍵為什么具有雙鍵性質(zhì)？啥叫肽鍵平面，什么是化學(xué)剛性平面分子？肽平面是剛性平面嗎？

本文導(dǎo)航

• 簡述蛋白質(zhì)的一二三四級結(jié)構(gòu)
• 肽鍵平面的特點
• 什么是肽鍵和肽平面
• 肽鍵要怎么判斷
• 化學(xué)過渡態(tài)分子數(shù)怎么看
• 肽的n端和c端

簡述蛋白質(zhì)的一二三四級結(jié)構(gòu)

一、蛋白質(zhì)的分子組成

二、蛋白質(zhì)的分子結(jié)構(gòu)

(一)氨基酸在蛋白質(zhì)分子中的連接方式

1．肽鍵

蛋白質(zhì)分子中的氨基酸之間是通過肽鍵相連的，—個氨基酸的α-羧基與另一個氨基酸的α-氨基脫水縮合，即形成肽鍵(酰胺鍵，圖2-1-2)。

2．肽與多肽鏈

圖2-1-2 肽與肽鍵

氨基酸通過肽鍵(-CO-NH-)相連而形成的化合物稱為肽(peptide)。由兩個氨基酸縮合成的肽稱為二肽，三個氨基酸縮合成三肽，以此類推。一般由十個以下的氨基酸縮合成的肽統(tǒng)稱為寡肽，由十個以上氨基酸形成的肽被稱為多肽(polypeptide)或多肽鏈。

氨基酸在形成肽鏈后，氨基酸的部分基團已參加肽鍵的形成，已經(jīng)不是完整的氨基酸，稱為氨基酸殘基。肽鍵連接各氨基酸殘基形成肽鏈的長鏈骨架，即…Cα-CO-NH-Cα…結(jié)構(gòu)稱為多肽主鏈。各氨基酸側(cè)鏈基團稱為多肽側(cè)鏈。每個肽分子都有一個游離的α-NH2末端(稱氨基末端或N端)和一個游離α-COOH末端(稱羧基末端或C端)。每條多肽鏈中氨基酸順序編號從N端開始。書寫某多肽的簡式時，—般將N端書寫在左側(cè)端。

(二)蛋白質(zhì)分子的一級結(jié)構(gòu)

1．蛋白質(zhì)分子的一級結(jié)構(gòu)

多肽鏈中氨基酸的排列順序稱為蛋白質(zhì)的一級結(jié)構(gòu)。氨基酸排列順序是由遺傳信息決定的，氨基酸的排列順序是決定蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)，而蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)則是實現(xiàn)其生物學(xué)功能的基礎(chǔ)。1953年，英國生物化學(xué)家Fred Sanger報道了胰島素(insulin)的一級結(jié)構(gòu)，這是世界上第一個被確定一級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)(圖2-1-3)。同年，Watson與Crick發(fā)現(xiàn)DNA的雙螺旋結(jié)構(gòu)。生物化學(xué)由此邁向了一個更高層次——分子生物學(xué)時代。

圖2-1-3 人胰島索的一級結(jié)構(gòu)

(三)蛋白質(zhì)分子的空間結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)分子井非如一級結(jié)構(gòu)那樣是完全展開的“線狀”，而是處于更高級的水平。天然蛋白質(zhì)可折疊、盤曲成—定的空間結(jié)構(gòu)(三維結(jié)構(gòu))。蛋白質(zhì)的空間結(jié)構(gòu)指蛋白質(zhì)分子內(nèi)各原子圍繞某些共價鍵的旋轉(zhuǎn)而形成的各種空間排布及相互關(guān)系，這種空間結(jié)構(gòu)稱為構(gòu)象。按不同層次，蛋白質(zhì)的高級結(jié)構(gòu)可分為二，三和四級結(jié)構(gòu)。

1．蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)

多肽鏈主鏈中各原子在各局部的空間排布，即多肽鏈主鏈構(gòu)象稱為蛋白質(zhì)的二級結(jié)構(gòu)。

(1)形成二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)——肽鍵平面：20世紀(jì)30年代末，Pauling L和Corey R開始對肽進行x線結(jié)晶衍射圖研究，以探索蛋白質(zhì)的精細(xì)結(jié)構(gòu)。他們測定了分子中各原子間的標(biāo)準(zhǔn)鍵長和鍵角，發(fā)現(xiàn)肽單元(主鏈的-CαCN-)呈剛性平面(rigid plane)，即肽鍵平面(圖2-1-4)。

圖2-1-4 肽鍵平面和Cα“關(guān)節(jié)”示意圖

由于C-N鍵具有部分雙鍵性質(zhì)，因此C＝O和C—N均不能自由旋轉(zhuǎn)。所以整個肽鏈的主鏈原子(-CαCN-CαCN-)中只有N-Cα和Cα-N之間的單鍵可以旋轉(zhuǎn)，N -Cα之間的旋轉(zhuǎn)角為φ (phi)，Cα-C之間的旋轉(zhuǎn)角為ψ(psi)。φ和ψ的大小就決定了Cα相鄰兩個肽鍵平面之間的相對位置關(guān)系，于是肽鍵平面就成為主鏈構(gòu)象的結(jié)構(gòu)基礎(chǔ)。如每個氨基酸的ψ和φ已知，整個多肽鏈的主鏈構(gòu)象就確定了。

(2)蛋白質(zhì)二級結(jié)構(gòu)的基本形式：蛋白質(zhì)的肽鏈局部盤曲、折疊的主要有α-螺旋、β-折疊、β-轉(zhuǎn)角和不規(guī)則卷曲等幾種形式。

1) α-螺旋：肽鏈的某段局部盤曲成螺旋形結(jié)構(gòu)，稱為α-螺旋(圖2-1-5)。 α-螺旋的特征是：①—般為右手螺旋；②每螺旋圈包含3.6個氨基酸殘基，每個殘基跨距為0.15nm，螺旋上升1圈的距離(螺距)為3.6×0.15=0.54nm； = 3 \* GB3 ③螺旋圈之間通過肽鍵上的>C＝O和-NH-間形成氫鍵以保持螺旋結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定；④影響α-螺旋形成的主要因素是氨基酸側(cè)鏈的大小、形狀及所帶電荷等性質(zhì)。

圖2-1-5 α-螺旋示意圖

2)β-折疊：為—種比較伸展、呈鋸齒狀的肽鏈結(jié)構(gòu)。兩段以上的β-折疊結(jié)構(gòu)平行排布并以氫鍵相連所形成的結(jié)構(gòu)稱為β-片層或β-折疊層。β-片層可分順向平行(肽鏈的走向相同，即N、C端的方向一致)和逆向平行(兩肽段走向相反)結(jié)構(gòu)(圖2-1-6)。

圖2-1-6 β—折疊結(jié)構(gòu)示意圖

3) β-轉(zhuǎn)角：此種結(jié)構(gòu)指多肽鏈中出現(xiàn)的一種180°的轉(zhuǎn)折。β-轉(zhuǎn)角通常由4個氨基酸殘基構(gòu)成，由第1個殘基的>C＝O與第4個殘基的-NH-形成氫鍵，以維持轉(zhuǎn)折結(jié)構(gòu)的穩(wěn)定。

4)不規(guī)則卷曲：此種結(jié)構(gòu)為多肽鏈中除以上幾種比較規(guī)則的構(gòu)象外，多肽鏈中其余規(guī)則性不強的—些區(qū)段的構(gòu)象。

各種蛋白質(zhì)依其一級結(jié)構(gòu)特點在其多肽鏈的不同區(qū)段可形成不同的二級結(jié)構(gòu)。如蜘蛛網(wǎng)絲蛋白中有很多α-螺旋及β-折疊層，也有β-轉(zhuǎn)角和不規(guī)則卷曲(圖2-1-7)。

圖2-1-7 蜘蛛網(wǎng)絲蛋白

2．蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)

多肽鏈中，各個二級結(jié)構(gòu)的空間排布方式及有關(guān)側(cè)鏈基團之間的相互作用關(guān)系，稱為蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)。換言之，蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)系指每一條多肽鏈內(nèi)所有原子的空間排布，即多肽鏈的三級結(jié)構(gòu)=主鏈構(gòu)象+側(cè)鏈構(gòu)象，三級結(jié)構(gòu)是在二級結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上由側(cè)鏈相互作用形成的。

多肽鏈的側(cè)鏈（也就是氨基酸的側(cè)鏈）分為親水性的極性側(cè)鏈和疏水性的非極性側(cè)鏈（詳見氨基酸分類）。水介質(zhì)中球狀蛋白質(zhì)的折疊總是傾向于把多肽鏈的疏水性側(cè)鏈或疏水性基團埋藏在分子的內(nèi)部。這一現(xiàn)象被稱之為疏水作用或疏水效應(yīng)（圖2-1-8）。疏水作用的本質(zhì)是疏水基團或疏水側(cè)鏈出自避開水的需要而被迫相互靠近，并不是疏水基團之間有什么吸引力的緣故，因此，將疏水作用稱之為“疏水鍵”是不正確的。疏水作用是維系蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)最主要的動力。除疏水作用外，維系蛋白質(zhì)的三級結(jié)構(gòu)的動力還有氫鍵、鹽鍵（離子鍵）、范德華力和二硫鍵等。

圖2-1-8 肌紅蛋白三級結(jié)構(gòu)

蛋白質(zhì)中的肽鍵稱為主鍵，氫鍵、鹽鍵、疏水作用、離子鍵、二硫鍵等是副鍵（次級鍵，圖2-1-9），副鍵因外力作用（如熱）容易斷裂，導(dǎo)致蛋白質(zhì)變性失活。

圖2-1-9 穩(wěn)定和維系蛋白質(zhì)三級結(jié)構(gòu)的鍵

三級結(jié)構(gòu)對于蛋白質(zhì)的分子形狀及其功能活性部位的形成起重要作用，通過三級結(jié)構(gòu)的形成，可將肽鏈中某些局部的幾個二級結(jié)構(gòu)匯成“口袋”或“洞穴”狀，這種結(jié)構(gòu)稱為結(jié)構(gòu)域（domain），它們的核心部分多為疏水氨基酸構(gòu)成，結(jié)合蛋白質(zhì)的輔基常鑲嵌在其中，這種結(jié)構(gòu)域多半是蛋白質(zhì)的活性部位。有的蛋白質(zhì)分子中只有一個特異的結(jié)構(gòu)域，有的則有多個結(jié)構(gòu)域。最近，在很多蛋白質(zhì)分子中發(fā)現(xiàn)有兩段β-折疊之間通過一段α-螺旋相連而形成的球狀結(jié)構(gòu)，以及多個α-螺旋形成的螺旋束，或三個二硫鍵將肽鏈連接成的三環(huán)狀結(jié)構(gòu)等結(jié)構(gòu)域與功能活性有密切關(guān)系。

3．蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)

有的蛋白質(zhì)分子由兩條以上具有獨立三級結(jié)構(gòu)的肽鏈通過非共價鍵相連聚合而成，其中每一條肽鏈稱為一個亞基或亞單位(subunit)。各亞基在蛋白質(zhì)分子內(nèi)的空間排布及相互接觸稱為蛋白質(zhì)的四級結(jié)構(gòu)。具有四級結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，其幾個亞基的結(jié)構(gòu)可以相同，也可以不同。如紅細(xì)胞內(nèi)的血紅蛋白(hemoglobin，Hb，圖2-1-10)是由4個亞基聚合而成的，4個亞基兩兩相同，即含兩個α亞基和兩個β亞基。在一定條件下，這種蛋白質(zhì)分子可以解聚成單個亞基，亞基在聚合或解聚時對某些蛋白質(zhì)具有調(diào)節(jié)活性的作用。有的蛋白質(zhì)雖由兩條以上肽鏈構(gòu)成，但幾條肽鏈之間是通過共價鍵(如二硫鍵)連接的，這種結(jié)構(gòu)不屬于四級結(jié)構(gòu)，如前面提到過的胰島素就是1例。

圖2-1-10 血紅蛋白四級結(jié)構(gòu)

肽鍵平面的特點

肽鍵是一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脫水縮合形成的酰胺鍵，即-CO-NH-。氨基酸借肽鍵聯(lián)結(jié)成多肽鏈。是蛋白質(zhì)分子中的主要共價鍵，性質(zhì)比較穩(wěn)定。它雖是單鍵，但具有部分雙鍵的性質(zhì)，難以自由旋轉(zhuǎn)而有一定的剛性，因此形成肽鍵平面，則包括連接肽鍵兩端的C═O、N－H和2個Cα共6個原子的空間位置處在一個相對接近的平面上，而相鄰2個氨基酸的側(cè)鏈R又形成反式構(gòu)型，從而形成肽鍵與肽鏈復(fù)雜的空間結(jié)構(gòu)。

什么是肽鍵和肽平面

肽鍵雖是單鍵，但具有部分雙鍵的性質(zhì)，難以自由旋轉(zhuǎn)而有一定的剛性，因此形成肽鍵平面，則包括連接肽鍵兩端的C═O、N－H和2個C共6個原子的空間位置處在一個相對接近的平面上，而相鄰2個氨基酸的側(cè)鏈R又形成反式構(gòu)型，從而形成肽鍵與肽鏈復(fù)雜的空間結(jié)構(gòu) 。

肽鍵是一分子氨基酸的α－羧基和一分子氨基酸的α－氨基脫水縮合形成的酰胺鍵，即-CO-NH-。氨基酸借肽鍵聯(lián)結(jié)成多肽鏈。是蛋白質(zhì)分子中的主要共價鍵，性質(zhì)比較穩(wěn)定。

擴展資料：

氨基酸通過肽鍵連接形成的產(chǎn)物稱為肽。最簡單的肽是由二個氨基酸殘基形成的肽，稱為二肽。由于肽中的氨基酸已經(jīng)不是游離的氨基酸了，所以稱為氨基酸殘基。一條多肽鏈的一端含有一個游離的氨基，另一端含有一個游離的羧基。

一般肽鏈中形成的肽鍵數(shù)比氨基酸分子數(shù)少一個。每兩個分子的氨基酸脫水縮合反應(yīng)成一個肽鍵失去一個水分子，肽鍵數(shù)等于失去的水分子數(shù)等于氨基酸數(shù)減形成的肽鏈數(shù)。

參考資料：百度百科-肽鍵

肽鍵要怎么判斷

肽鍵，肽單元，肽平面--氨基酸之間脫水以后形成的酰氨鍵-C‖O-N／H-叫肽鍵。由于肽鍵具有“半雙鍵”的性質(zhì)，使得肽鍵兩端的集團不可能環(huán)繞肽鍵旋轉(zhuǎn)，而處在一個平面上，該平面稱為肽鍵平面。

化學(xué)過渡態(tài)分子數(shù)怎么看

組成肽鍵的四個原子及其相鄰的兩個α 碳原子處在同一個平面上,稱為剛性平面結(jié)構(gòu)

肽的n端和c端

肽平面不是一個剛性的平面，主要原因是肽分子中間的碳原子和氮原子連接是用單鍵連接的，因此它是屬于一個可以自由旋轉(zhuǎn)的連接方式。